Biochimie Generala

Imagine preview
(8/10)

Acest curs prezinta Biochimie Generala.
Mai jos poate fi vizualizat un extras din document (aprox. 2 pagini).

Arhiva contine 10 fisiere doc de 52 de pagini (in total).

Iti recomandam sa te uiti bine pe extras si pe imaginile oferite iar daca este ceea ce-ti trebuie pentru documentarea ta, il poti descarca.

Fratele cel mare te iubeste, acest download este gratuit. Yupyy!

Domeniu: Agronomie

Extras din document

CURS 1

PROTEIDE

->sunt acele protide formate din sute si mii de aminoacizi,iar unele dintre ele mai contin si grupari de alta natura decat cea proteica. Dupa structura se clasifica in 2 categorii

a) HOLOPROTEIDE (proteinele propriuzise) ->sunt acele proteide formate din sute si mii de aminoacizi

b) HETEROPROTEIDELE -> acele proteide care pe langa gruparea proteica au si o grupare de natura neproteica (gupare proteica)

HOLOPROTEIDELE

->sunt biomolecule primordiale ale organismului viu cu un inalt grad de organizare structurala si cu rol fundamental in structura si functiile celulei.

Sunt alcatuite numai din aminoacizi.

Proteinele sunt specio-specifice dar si organo-specifice.

• Structura generala a proteinelor :

-este o rezultanta a existentei si interactiunii a 4 nivele de organizare structurala care sunt urmatoarele :

(A) NIVELUL PRIMAR (A) ( structura primara ) este structura de baza a fiecarei proteine si este reprezentat de un anumit numar de un anumit tip,de o anumita proportie si de o anumita ordine a aminoacizilor care formeaza catena polipeptidica.

Un astfel de nivel se caracterizeaza prin :

-existenta unui anumit numar de legaturi peptidice dintre aminoacizii care compun acea catena polipeptidica ;

-existenta unei succesiuni , secvente , bine definite de aminoacizi.

( B ) NIVELUL SECUNDAR ( B ) care reprezina aranjamentul spatial al catenei polipeptidice. Aranjamentul care a fost determinat cu ajutorul microscopiei telescopice si a Razelor X . Acest aranjament spatial presupune formarea de legaturi de hidrogen, intra-si-inter catenare , legaturi care se stabilesc intre NH dintr-o catena polipeptidica si CO din alta catena polipeptidica. Exista 3 modele de reprezentare a acestei structuri :

1) modelul α-HELIX ->este acel model care ia nastere prin spiralarea catenei polipeptidice intr-o elice orientata de la stanga la dreapta. Aceasta structura este caracteristica proteinelor din firul de par uman din lana si blana animalelor , proteina care poarta numele de alfa-cheratina.

Posibilitatea unei astfel de structuraeste data de legaturile de H , stabilite intre NH si CO dintre spire.

2) Modelul in planuri pliate sau modelul β-pliere sau foaie pliata. Acest model a luat nastere prin indoire cu unghi de 90° a catenei polipeptidice indoire care se petrece la cabonul α adica la carbonul de care sunt legate gruparile COOH si NH² . O astfel de structura determina aparitia de legaturi polipeptidice si acest lucru confera stabilitate . Este intalnit in proteina β-cheratina dar si in proteina numita fibroina din matasea naturala.

3) Modelul tip colagen -> intalnit numai in proteina numita colagen. Este o proteina fibrilara,intalnita in oase,cartilaje,tesutul conjunctiv,reprezinta 30% din totalul proteinelor din organism. Astfel de model se mai numeste super-HELIX si rezulta prin infasurarea,spiralarea a 3lanturi polipeptidice intr-un triplu-helix , fiecare din aceste catene fiind rasucita spre stanga si infasurata atat in jurul propriei axe cat si in jurul unui ax comun al celor 3 catene.

Fibra de calogen apare ca o funie impletita a carei stabilitate se realizeaza prin numeroase legaturi de H intre cele 3 catene,dar si prin legaturi de atractie electrostatica sau alte legaturi fizice.

( C ) NIVELUL TERIAL ( C ) - > Este o structura care apare ca urmare a infasurarii lantului polipeptidic intr-o suprastructura tridimensionala,numita structura globulara. Aceasta structura este caracteristica proteinelor globulare si ia nastere prin infasurarea catenelor polipeptidice pe un miez hidrofob ( este format numai din radicali nepolari ai aminoacizilor ) si o parte externa hidrofila formata din gruparile CO-NH ale aminoacizilor din fiecare catena. O astfel de structura este intalnita in albumine,in globulinele din lapte,ou,precum si in proteina miozina care este proteina contractila din muschi. Aceasta structura teriala este un grad avansat de organizare spatiala si stabilitatea ei este data de numeroase legaturi chimice intra-moleculare cum ar fi :

-legaturi covalente;

-legaturi ionice ;

-legaturi de H ;

-legaturi de tip eter,ester,amida .

Foarte multe din aceste legaturi se pot desface sub actiunea temperaturii; unor acizi minerali puternici , sub actiunea unor saruri de metale grele ( DENATURAREA ) ; iar dupa ce inceteaza actiunea acestor agenti,structura tertiala nu se reface.

( D ) NIVELUL CUTERNAL ( D ) -> reprezinta cel mai inalt grad de organizare a proteinelor si este caracteristica asa numitelor proteine native , adica a acelor proteine care exista sub forma de agregate moleculare , formate din mai multe catene polipeptidice care sunt numite subunitati . Aceasta structura ia nastere prin asocierea mai multor catene polipeptide identice numite protomeri (care deja au structura primara,secundara,tertiala) intr-un ansamblu macromolecular (agregat) care se numeste oligomer. In functie de numarul protomerilor,oligomerii pot fi binari,trimeri,tetrameri.. Intr-o astfel de structura i-au nastere atat legaturi de H cat si legaturi electrostatice intre protomerii care alcatuiesc agregaturi. Exemplu cel mai sugestiv de aceasta structura il reprezinta componenta proteica a hemoglobinei ; componenta care poarta numele de globina. ( Hemoglobina , este pigmentul rosu al sangelui , formata dintr-o componenta numita globina si una neproteica numita HEM)

Globina este de fapt un tetramer ( 4 protomeri ) adica din 4 catene polipeptidice , 2 cate 2 identice .

2 catene α , alcatuite fiecare din 141 aminoacizi si 2 catene identice β fiecare din 146 aminoacizi . Cele 4 catene se ansambleaza in 2 subunitati fiecare cuprinzand o catena.

α s i una β

Schematic arata astfel :

Fisiere in arhiva (10):

  • BIOCHIMIE CURS 1 (08.03.2011).doc
  • BIOCHIMIE CURS 2 (29.03.2011).doc
  • BIOCHIMIE CURS 3 ( 05.04.2011).doc
  • BIOCHIMIE CURS 4 ( 12.04.2011).doc
  • BIOCHIMIE CURS 5 ( 17.05.2011).doc
  • BIOCHIMIE CURS 6 ( 24.05.2011 ).doc
  • BIOCHIMIE CURS 7 ( 31.05.2011 ).doc
  • BIOCHIMIE CURS 8 ( 07.06.2011 ).doc
  • BIOCHIMIE laborator 1 (29.03.2011).doc
  • BIOCHIMIE laborator 2 (05.04.2011).doc

Alte informatii

CURSURI COMPLETE BIOCHIMIE GENERALA , ANUL I , SEM I , USAMVB