Peptide

Peptidele sunt combinaţii de tip amidic rezultate prin condensarea a două sau mai multor molecule de aminoacizi.

Peptidele pot rezulta din două, trei sau "n" molecule de aminoacizi. Pentru sistematizarea acestor compuşi, convenţional ei se clasifică în /3/:

- peptide (oligopeptide) - compuşi formaţi dintr-un număr relativ mic de -aminoacizi;

- polipeptide - compuşi formaţi dintr-un număr mai mare de -aminoacizi, dar cu masa moleculară mai mică de 10000;

- proteine (poliprotide superioare, holoproteide) - compuşi cu masa moleculară mai mare de 10000;

- heteroproteide - compuşi care pe lângă un lanţ proteic,mai conţin şi o grupare neproteică numită grupare prostetică.

Deci, fiecare moleculă de peptidă, polipeptidă sau proteină va conţine: "n" resturi de -, aminoacizi; (n-1) legături peptidice (de tip amidă substituită); un N-acid (aminoacidul N terminal), rest de -aminoacid de la capătul lanţului, care posedă grupa amino liberă şi un C-acid (aminoacidul C-terminal), rest de -aminoacid, de la celălalt capăt al lanţului, care posedă grupa carboxil liberă /3/.

Denumirile peptidelor se construiesc socotindu-le derivaţi acilaţi ai aminoacidului C-terminal. Se citesc succesiv radicalii aminoacizilor începând cu capătul N-terminal până la restul C-terminal /1,3,8/.

De exemplu:

valil-glicil-seril-alanina sau Val-Gli-Ser-Ala

Datorită posibilităţii de legare a aceloraşi aminoacizi în secvenţe diferite, peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie de structură, de poziţie. Doi aminoacizi diferiţi pot da naştere la două dipeptide izomere după cum unul sau altul ocupă poziţia N- sau C-terminală.

În organismele vii se întâlnesc numeroase peptide (oligopeptide sau peptide mai mari) cu funcţii particulare. Unele din aceste peptide au legături peptidice atipice, cuprind resturi de aminoacizi modificaţi, structuri ciclice, altele cuprind D-aminoacizi /1,3,4,8,9/.

Peptidele se deosebesc de proteine prin aceea că dializează prin membrane de celofan. Spre deosebire de peptide, proteinele sunt precipitate din soluţie cu acid tricloracetic /4/.

PROPRIETĂŢI

Cele mai multe peptide sunt cristaline, incolore, solubile în apă şi insolubile în alcool absolut, solubilitatea lor fiind condiţionată de mărimea moleculelor. La fel ca aminoacizii, au caracter amfoter, formând săruri solubile cu acizii şi cu bazele.

Peptidele arată unele proprietăţi ale proteinelor. Cele compuse din mai mult de 3-4 aminoacizi dau reacţia biuretului. Unele dintre ele se precipită din soluţie, prin adăugare de electroliţi, şise redizolvă după îndepărtarea lor.

Prin hidroliză eliberează aminoacizii componenţi. Peptidele în a căror componenţă intră aminoacizii optic activi naturali, pot fi hidrolizate de enzime proteolitice (peptidaze).

Unele peptide apar ca produşi intermediari la hidroliza proteinelor cu acizi sau cu enzime şi servesc la stabilirea structurii proteinelor din care provin /3,4/.

STRUCTURĂ

Comportarea generală a peptidelor poate fi explicată pe baza structurii lor, problemele de structură fiind complexe, un exemplu de corelaţie între efecte electronice şi sterice, între aspecte calitative şi cantitative. Elementul central îl constituie gruparea peptidică.

Examinarea geometriei şi dimensiunilor legăturii peptidice pe structuri cristaline ale unor oligopeptide, confirmă cunoştinţele generale asupra lagăturii amidice. Distanţa C-N este cu 10% mai scurtă decât în amine iar dubla legătură CO este cu 0,02A mai lungă decât cea cunoscută pentru aldehide şi cetone. Aceste efecte sunt puse pe seama conjugării p- din gruparea amidică, reprezentată ca o structură de rezonanţă între structurile limită I şi II /3,4,8/.

Din lungimile de legătură şi din spectre RMN s-a calculat că structura hibrid conţine aproximativ 60% I şi 40% II, electronii  fiind delocalizaţi pe legăturile C-O şi C-N. Datorită acestei conjugări grupa CO din amide şi peptide nu dă reacţiile caracteristice cetonelor, iar electronii neparticipanţi ai azotului nu sunt disponibili pentru legarea protonului şi ele sunt baze foarte slabe. De asemenea, conjugarea face ca legătura carbon-azot din gruparea peptidică să aibă caracter parţial de dublă legătură. Structura sterică a grupării peptidice este condiţionată de distribuţia electronică din această grupare, care are ca efect o anumită orientare în spaţiu a substituenţilor legaţi de atomii implicaţi în legătura peptidică şi anume, aceştia sunt orientaţi în acelaşi plan. Rotirea în jurul legăturii carbon-azot este frânată, fapt care creează condiţia necesară existenţei unor aranjamente geometrice temporare, a izomerilor conformaţionali de tip S-trans (transoid) şi S-cis (cisoid); dintre aceştia, izomerul S-trans fiind cel mai stabil /4/.