Ureaza - enzimologie

Introducere

Enzimele sunt proteine specializate în cataliza reacțiilor biologice. Ele se afla printre cele mai remarcabile biomolecule datorită specificității și puterii lor catalitice extraordinare, mult mai mari decât cele ale catalizatorilor sintetizați de om.

Denumirea de enzimă s-a folosit abia în 1877, iar prima teorie generală a catalizei chimice conținea și un exemplu de enzimă (diastaza din malț), subliniindu-se că hidroliza amidonului este mai eficient catalizată de diastază decât de acid sulfuric.

Deși Louis Pasteur recunoștea că fermentația este catalizată de enzime, el presupunea, în 1860, că acestea sunt indisolubil legate de structura și viața celulei de drojdie.

În 1897, Eduard Buchner a extras din celulele de drojdie enzimele care catalizează fermentația alcoolică. Apoi s-a demonstrat că aceste enzime importante, care catalizează o cale metabolică majoră, furnizoare de energie, pot funcționa independent de structura celulară. Mulți ani mai târziu s-a izolat o enzimă în stare pură, cristalină. Acest lucru a fost realizat de J.B. Sumner, care, in 1926, a izolat ureaza din extractele de fasole jack (Canavalia ensiformis). Sumner a dovedit că cristalele conțin o proteină și a tras concluzia că enzimele sunt proteine. Părerea sa nu a fost imediat acceptată și abia în 1930-1936 când J. Northrop a cristalizat enzimele pepsină, tripsină și chimotripsină, s-a acceptat definitiv natura proteică a enzimelor.

În 1950 apare tehnica difracției în raze X ce demonstrează ”structura enzimelor”, care a ramas valabilă până astăzi. În 1956 a apărut un organism ce trebuie să unească toate enzimele găsite și să le clasifice.

În 1974 enzimele s-au împărțit în 6 mari clase: Oxidoreductaze, Transferaze, Hidrolaze, Liaze, Izomeraze si Ligaze (Sintetaze).

Astăzi se cunosc aproape 2000 de enzime diferite. Multe au fost izolate în stare pură, omogenă și cel puțin 200 au fost cristalizate.

Deși majoritatea enzimelor implicate în căile metabolice de bază ale celulei au fost identificate, rămân încă de rezolvat numeroase probleme importante, printre care controlul genetic al sintezei enzimelor, mecanismele moleculare prin care este reglată activitatea enzimatică și rolul formelor multiple ale anumitor enzime în dezvoltare și diferențiere; iar cel mai important lucru, care rămâne de explicat în termeni moleculari, este cum reușesc enzimele să catalizeze reacțiile chimice cu o astfel de eficiență, precizie și specificitate.

1. Denumirea sistematică

Ureaza are ca denumire sistematică: Urea amidohidrolază.

2. Sinonime

Ca și sinonime, ureaza are mai multe denumiri:

- Urează acidă,

- Cationul arthritogenic 19kDa antigen,

- BPU,

- Canatoxină,

- JBU,

- JBURE-II.

3. Codul

Codul Ureazei este: E.C. 3.5.1.5.

o E.C. 3. – clasa Hidrolaze;

- catalizează scindarea hidrolitică a diferitelor legături sau grupări;

o E.C. 3.5. – acţionează asupra unor legături C-N altele decât cele peptidice;

o E.C. 3.5.1. – din amide lineare;

o E.C. 3.5.1.5. – este a V-a enzimă din subsubclasă.

4. Caracteristici

Ureaza (E.C.3.5.1.5.) este o metaloenzimă dependentă de Ni care catalizează hidroliza

ureei la amoniac și dioxid de carbon. Este produsă de plante, fungi și bacterii, dar nu și de animale; ureazele prezintă omologii semnificative și mecanisme similare de catalizare, dar diferă în structurile cuaternare. În timp ce ureazele produse de plante și fungi sunt proteine homo-oligomerice de 90 kDa, cele produse de bacterii sunt multimere de două (ex. Helicobacter pylori) sau trei complexe de subunități. S-a emis teoria cum că în plante aceste enzime sunt implicate în obținerea azotului și în protecția impotriva factorilor patogeni.