Cuprins
- 1.Enzimele 2
- 1.1.Generalitati 2
- 1.2.Rolul in cadrul organismelor 2
- 1.3.Tipuri de enzime 2
- 1.4.Mecanismul reactiei 4
- 1.5.Reglarea activitatii enzimatice 4
- 2.Analiza activitatii enzimatice a alimentelor 6
- 2.1.Definirea metodei de analiza 6
- 2.2.Principiul metodei 7
- 2.3.Avantajele metodei 7
- 2.4.Dezavantajele matodei 8
- 2.5.Aparatura utilizata 8
- 2.6.Descrierea metodei de lucru 9
- 2.7.Interpretarea rezultatelor 9
- 2.8.Aplicati in identificarea componentelor alimentare 10
- Bibliografie
Extras din referat
1.Enzimele
Din limba greacă - zymosis – ferment, sunt proteine sau proteide fără de care celule vii nu pot înfăptui reacţii complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.Ele sunt substanţe care catalizează reacţiile biochimice din organism, avînd un rol esenţial în biosinteza şi degradarea substanţelor din materia vie, întîlnindu-se în toate organismele animale, vegetale şi în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori.Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte mici.
1.2.Rol în cadrul organismelor
• Descompunerea moleculelor mari;
• Accelerează procesele metabolice;
• Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.
1.3.Tipuri de enzime
După reactivitate
• Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanţe de natură non-proteică;
• Coenzimă sau cofactor - substanţă de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică apoenzimei;
• Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii coenzimei cu o apoenzima.
După natura substratului
• Oxidoreductază;
• Transferază;
• Hidrolază;
• Liază;
• Isomerază ;
• Ligază.
1.4.Mecanismul reactiei
Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viaţă scurtă. Sub această formă intermediară, substratul intrat în reacţie suferă modificări electronice sub acţiunea centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacţie.
Mecanismul general de actiune al enzimelor este cel al tuturor catalizatorilor si anume:
-intervin numai in acele reactii care sunt posibile din punct de vedere termodinamic;
-nu modifica echilibrul unei reactii,ci fac ca acest echilibru sa fie de atins mai departe;
-cantitatea lor ramane neschimbata la sfarsitul reactiei.
1.5.Regularea activităţii enzimatice
Factorii:
Temperatura
La creşterea temperaturii creşte şi activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să se descompună şi activitatea enzimatică se micşorează.
pH
Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o enzimă digestivă, este în condiţii optime la pH cuprins între 1,5 - 2.
Cofactorii
Combinaţia dintre enzimă şi cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezintă o configuraţie activă, cu care substratul poate fi mai uşor reacţionat.
Preview document
Conținut arhivă zip
- Analiza Activitatii Enzimatice din Alimente.doc