Extras din curs

Denaturarea este un proces în care proteinele sau acizii nucleici pierd structura cuaternară , structura terțiară și structura secundară care este prezentă în starea lor nativă , prin aplicarea unor factori externi sau compuși precum un acid sau o bază puternică , o sare anorganică concentrată , un solvent organic (de exemplu, alcool sau cloroform ), agitație, radiații sau căldură . Dacă proteinele dintr-o celulă vie sunt denaturate, acest lucru are ca rezultat întreruperea activității celulare și posibil moartea celulelor. Denaturarea proteinelor este, de asemenea, o consecință a morții celulare. Proteinele denaturate pot prezenta o gamă largă de caracteristici, de la schimbarea conformațională și pierderea solubilității până la agregare datorită expunerii grupărilor hidrofobe .

Denaturarea este un fenomen care implică transformarea unei structuri bine definite a unei proteine, formată în condiții fiziologice, într-o stare desfășurată în condiții nefiziologice.

Structura proteinei este foarte sensibilă la schimbări. Destabilizarea unei singure legături esențiale de hidrogen poate denatura proteina.

FIG.1 - DENATURAREA ȘI RENATURAREA PROTEINELOR

S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic.

Structura primară: este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.

FIG.2-ÎN STRUCTURA PRIMARĂ SE OBSERVĂ LANȚUL DE AMINOACIZI.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1 și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap.

FIG. 3 - LANȚ PEPTIDIC

La unul din capetele lanțului peptidic se găsește o grupare -NH2 liberă, iar la celălat capăt se află o grupare -COOH liberă.

Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat.

Datorită deplasării altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea dublei legături de la atomul de carbon și oxigen la atomul de azot, fomrîndu-se astfel cele 2 forme mezomere.

Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puțin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule. Ipoteza că proteinele sunt formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată în anul 1902, la a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de către Franz Hofmeister și Emil Fischer. Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au fost idei greu de recunoscut. În perioada respectivă, numeroși savanți, punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă.