Structura Hematiei

Imagine preview
(7/10 din 1 vot)

Acest curs prezinta Structura Hematiei.
Mai jos poate fi vizualizat un extras din document (aprox. 2 pagini).

Arhiva contine 1 fisier doc de 5 pagini .

Profesor: Staicu Cristina

Iti recomandam sa te uiti bine pe extras si pe imaginile oferite iar daca este ceea ce-ti trebuie pentru documentarea ta, il poti descarca.

Fratele cel mare te iubeste, acest download este gratuit. Yupyy!

Domeniu: Biologie

Extras din document

Structura hematiei

Membrana hematiei

- este un complex iipo-glicoproteic, completat de citoschelet şi reprezintă o veritabilă barieră selectivă pentru schimburile cu mediu

- conţine 52% proteine, 40 %lipide şi 8%glucide asociate proteinelor

- reuneşte stratul extern (electronoclar), stratul mijlociu (electronodens) şi startul intern (electronoclar).

Stratul extern- de natură glicoproteica (glicoproteinele prezente sunt predominant încărcate negativ datorită prezenţei acidului sialic)

- se distinge prin prezenţa a numeroşi antigeni printre care şi cei ai grupelor sangvine

- de asemenea, acest strat prezintă receptori pentru diverşi paraziţi, virusuri, lectine

- polizaharidele intervin în recunoaşterea celulară şi adezivitate

Stratul mijlociu - de natură lipidică

- conţine spre interior fosfatidilcolina şi sfingomielina iar spre interior

fosfatidilserina şi fosfatidiletanoiamina

- conţine colesterol

Stratul intern (citoscheletul)

- este o reţea de proteine fibrilare şi globuloase, localizată pe faţa

internă a membranei, conferind hematiei rezistenţă, formă, capacitatea

de deformabilitate şi integrare în circulaţie.

Electroforeza pe gel de poliacrilamida a permis identificarea a aproximativ 15 proteine majore dintre care majore menţionam: Spectrina - proteină structurală

- cea mai abundentă dintre proteinele dispuse pe faţa citoplasmatică a bistratului lipidic (constituie 25% din masa proteinelor asociate membranei eritrocitare).

- electroforetic apare ca proteină a benzilor 1 şi 2

- proteină fibrilară, flexibilă, de aproximativ 100 nm lungime

- este un heterodimer, formată din două lanţuri polipeptidice- helix alfa, helix beta.

Capătul -COOH al monomerului alfa se cuplează la capătul NH2 al monomerului beta, ceea ce reprezintă procesul de cuplare a „cozilor", proces mediat de actină (proteina benzii 5) şi de proteina benzii 4.1 (mailat). Dimerii de spectrină se leagă în tetrameri de 200nm lungime. „Cozile" a 4 sau 5 tetrameri sunt legate prin intermediul unor filamente scute de actină (Fig10.30, 10.31, Alberts, pag 603)sau a altor proteine citoskeletale (incluzând proteina benzii 4.1), formând astfel „complexul joncţional".

Rezultatul final este o reţea deformabilă care se află la baza feţei plasmatice a membranei. Acest schelet bazat pe spectrină conferă flexibilitatea necesară schimbării formei hematiilor, de asemenea este responsabilă de menţinerea formei biconcave a acestora.

Oamenii şi modelele murine cu anomalii genetice ale spectrinei suferă de anemie, hematiile lor sunt sferice (în loc să fie concavejşi sunt fragile; severitatea anemiei creşte cu gradul deficienţei spectrinei.

Reţeaua de spectrină este ancorată şi la bistratul lipidic prin intermediul unor legături verticale mediate de o serie de proteine: ankirina (proteina banda 2.1), proteină care se cuplează atât la spectrină cât şi la domeniul citosolic al proteinei transmembranare - proteina banda 3 (Fig. 10.31, alberts). Astfel, cuplând proteina benzii 3 cu spectrină, ankirina realizează cuplarea spectrinei la bistratui lipidic.

Fisiere in arhiva (1):

  • Structura Hematiei.doc

Alte informatii

Cursul a fost prezentat in cadrul Facultatii de Biologie in 2008, materia Hematologie