Chimie Organica

Imagine preview
(7/10 din 6 voturi)

Acest curs prezinta Chimie Organica.
Mai jos poate fi vizualizat un extras din document (aprox. 2 pagini).

Arhiva contine 9 fisiere doc, rtf de 29 de pagini (in total).

Iti recomandam sa te uiti bine pe extras si pe imaginile oferite iar daca este ceea ce-ti trebuie pentru documentarea ta, il poti descarca.

Fratele cel mare te iubeste, acest download este gratuit. Yupyy!

Domeniu: Chimie Organica

Extras din document

Enzime

Consideratii gen.definitie.strct.prop.

Enzimele sau biocatalizatorii sunt catalizatorii reactiilor din sistemele biologice.Activit. catalitica a enzimelor care cu mici exceptii sunt heteroproteine depinde de integritatea nativa a proteinei care intra in componenta enzimei.

Enzimele reprez. Modalitatea majora a expresiei genetice si ca urmare fiecare celula poseda un set unic de enzyme det. genetic care determina functiile celulare.

Enzimele au propr. comune cu catalizatorii reactiilor chimice :

1.catalizeaza numai reactiile posibile dpdv termo-dinamic

2.nu influenteaza echilibru reactiilor,marind doar viteza de desfasurare a lor de ordinul 107-1014ori.

3.nu se consuma si nu se produc in timpul reactiilor,sunt sensibile act. Inhibitorilor,enzimele comparativ cu catalizatorii rectiilor chimce se disting prin :

a)structura-proteica

b)eficienta deosebita fiind de la 103 ori mai active

exp :1mg de catalaza are activ echivalent cu 2kg Fe.Catalaza catalizeaza descompunerea apei oxigenate in apa si ½ molec de apa.

H2O2àH2O+ ½ O2

c)au specificitate inalta

d)cinetica specifica

Activitatea catalitica si structura enzimelor

-enzimele se comporta si actioneaza conform acelorasi legi care guverneaza in general desfasurarea reactiilor chimice.

-daca enzimea esteo proteina simpla isi exercita actiunea catalitica prin ea insasi(lizozimul,ribonucleaza)

-majoritatea enzimelor insa sunt heteroproteine si sunt alcatuite dintr-o proteina simpla inactiva(apoenzima) si o componenta neproteica numita cofactor.

Apoenzima+cofactor=enzima

-prin unirea apoenzimei cu cofactorul se obtine enzima activa.

-natura chimica a cofactorilor este diferita si ei sunt focalizati in vecinatatea centrului activ al enzimei

-in general cofactorii au rolul de a transfera diferite grupari de la donori la acceptori

Exista mai multe criterii de clasificare a cofactorilor si anume :

1.dupa natura si gr. transferate se clasifica in :

a.cofactorii care transfera H : NAD+,NADP+,FAD,acid lipoic

b.cofactorii care transfera alte grupari:CoA,biotina,vit.B12

2.dupa natura legaturii dintre cofactor si apoenzima si din acest pct de vedere cofactorii sunt :

a.coenzime :sunt legate prin legaturi covalente sau necovalente de apoenzima si sunt considerate ca al2lea substrat.Coenzimele pot fi si compusi in structura carora poate intra o vitamina care de regula este o vitamina hidrosolubila.

b.cofactorii care sunt grupari prostetice ce se leaga de apoenzima prin legaturi covalente.Aici intra biotina si citocronii.Unii dintre cofactori sunt ionii metalici :Fe2+,Cu2+,Zn2+,Mg2+.

Molecula asupra careia actioneaza enzimea poarta denumirea de subtract.Datorita disproportiei dintre dimensiunea enzimei care este o macromolecula si a substratului care este o molecula mica,substratul se continua uneori cu anumite portiuni din enzimi care se numeste centrul activ sau centru catolitic.

Legarea enzimei de substrat se realizeaza in general prin legaturi necovalente si pt. ca legarea sa fie sufficient de puternica se impune o complementaritate intre geometria centrului activ si substrat.

Exista putine enzime care fixeaza substratul prin legaturi covalente puternice.Centrele active pt. a satisface cerinta ce complementaritate trebuie sa aiba o configuratie tridimensionala.

Specificitatea legaturii si actiunii enzimei este explicata cu ajutorul a 2 modele :

1.modelul lacat-cheie al lui Fisher,conform acestui model,centrul activ al enzimei este complementar in conformatie cu substratul,adica enzima si substratul se recunosc reciproc.

2.modelul centrului indus(modelul dinamic al lui Koshland).Enzima isi schimba conformatia in centrul activ numai dupa ce substratul a fost lega.Centrul activ al enzimei devine complementar cu substratul numai dupa legarea substratului.

Centrul activ este alcatuit din resturi de alfa Aa aflati in pozitii diferite in structura primara a proteinei.Dintre resturile de alfa Aa avem :resturi de cisteina,lizina,acid glutamic,serina.Unii dintre radicalii resturilor de Aa sunt implicati in legarea substratului.

Exprimarea activitatii enzimatice

1.Unitatea internationala reprezinta cantitatea de enzima care determina unui µmol de substrat pe minut in conditii optime de temperatura si pH.

2.Activarea specifica este nr de unit. Inter. pe mili gram proteina.

3.Katalul(kat) si reprez cantitatii de enzima care transfera un mol de substrat intr-o secunda.

Nomenclatura si clasificarea enzimelor

Pentru denumirea enzimelor se foloseste foarte des denumirea uzuala in care numele enzimei se formeaza din numele substratului la care se adauga sufixul -aza : ureaza, amilaza, arginaza, maltaza.

Unora dintre enzile li s-au atribuit denumiri particulare fara legatura cu reactia catalizata si cu denumirea substratului .

Exp : pepsina, tripsina, chimotripsina

Cresterea numarului de enzime descoperite precum si acumularea datelor despre structura coenzimelor a impus necesitatea unei clasificari rationale a enzimelor, ca urmare in 1961 a fost elaborat sistemul EC.

Sistemul EC, conform caruia enzimele se clasifica în 6 clase dupa tipul reactiei pe care o catalizeaza.

1. clasa oxidoreductaze

2. clasa transferaze

3. clasa hidrolaze

4. clasa liaze

5. clasa lizomeraze

6. clasa ligaze(sintetaze)

Fiecare clasa se subclasifica în subclase dupa varianta tipului rectiei. Subclasele se împart în subsubclase dupa natura substratului

În subclase, enzimele se însiruie dupa o ordine numerica cronologica.

Sistemul EC stabileste si regula de denumire a enzimelor. Pentru fiecare enzima în parte extista un cod de cifre arabe:

-prima cifra indica clasa

-a doua cifra indica subclasa

-a treia cifra indica subsubclasa

-a patra cifra indica enzima

Reactia de fosforilare a glucozei cu ATP:

ATP + Glucoza (hexokinaza)à ADP + Glucoza  6  P

Denumirea rationala este ATP  glucozo  transferaza care indica faptul ca aceasta enzima catalizeaza transferul unui rest fosfat de la ATP la glucoza.

Cifra de cod a acestei enzime este: 2.7.1.1.:

-clasa transferaze

-subclasa fosfotransferaze

-subsubclasa fosfotransferaza cu o grupare OH ca acceptor

-substratul glucoza ca acceptor de grupare fosfat

Fisiere in arhiva (9):

  • CURS 9.doc
  • CURS 8.rtf
  • CURS 6..doc
  • CURS 6 - tabel.doc
  • CURS 5.doc
  • CURS 4(1).doc
  • CURS 3(1).doc
  • CURS 2.doc
  • CURS 1.doc