Aminoacizi

I.1. Definiţie, structură chimică, răspândire în natură

Aminoacizii sunt compuşi organici cu funcţiune mixtă (conţin în moleculă o grupare amino –NH2 şi o grupare carboxilică -COOH) şi reprezintă unităţile structurale de bază ale proteinelor. Din cei aproximativ 200 de aminoacizi cunoscuţi în prezent, un număr de 20 sunt proteinogeni, adică intră în mod curent în structura proteinelor. Din punct de vedere structural, aminoacizii proteinogeni sunt α-aminoacizi şi au formula generală:

R-CH-COOH

l

m,

Radicalul R poate fi alifatic, aromatic sau heterociclic. în funcţie de natura acestui radical, aminoacizii se clasifică în 7 clase.

1.Acizi monoamino-monocarboxilici. Din această clasă fac parte 5 aminoacizi proteinogeni cu catenă normală sau ramificată: glicina (glicocolul), alanina, valina, leucina şi izoleucina:

Glicocolul (glicina) este acidul aminoacetic şi este un aminoacid neesenţial. A fost izolat prima dată din gelatină, iar denumirea sa derivă de la gustul său dulce, precum şi de la faptul că a fost identificat în gelatină (γλικοσ = dulce, κολλα = clei). Ponderea sa este foarte mare în gelatină (aproximativ 25%) şi fibroină (peste 40% din totalul aminoacizilor). Sub forma amidei sale, glicocolul intră în compoziţia ocitocinei şi vasopresinei. In afară de rolul său de aminoacid proteinogen, glicocolul îndeplineşte o importantă funcţie de precursor al unor substanţe biologic active precum bazele azotate purinice, porfirinele, creatina etc. şi intră în structura glutationului, o coenzimă alifatică implicată în diferite procese de oxido-reducere enzimatică precum şi a acizilor biliari. Glicina mai îndeplineşte un foarte important rol în procesele de detoxifiere ce au loc la nivel hepatic datorită capacităţii sale de a se conjuga cu unii produşi metabolici toxici (acid benzoic, acid nicotinic ş.a.). în urma procesului de condensare cu glicocolul, acidul benzoic este eliminat din organismul animal sub formă de benzoil-glicină (acid hipuric):

α-Alanina (care este acidul α-aminopropionic) este un aminoacid neesenţial foarte larg răspândit în majoritatea proteinelor naturale. A fost izolată prima dată în 1888 din hidrolizatele de fibroină (proteina din mătasea naturală). In diferite alge, precum şi în frunzele de tutun, α-alanina a fost identificată şi în stare liberă. Datorită capacităţii radicalului său hidrocarbonat de a da interacţiuni hidrofobe, α-alanina joacă un rol important în organizarea structurală a proteinelor.

Valina (acidul α-aminoizovalerianic) este un aminoacid neesenţial ce intră în structura multor proteine microbiene, vegetale şi animale. A fost obţinută prima dată în 1879 din extractele de pancreas. Intră în compoziţia majorităţii proteinelor native dar în cantităţi relativ mici. Valina se întâlneşte în natură şi sub forma izomerului D. Sub această formă ea intră, de exemplu, în structura unor antibiotice (gramicidine, actinomicina etc.).

Leucina (acid α-amino-γ-metilvalerianic, sau α-amino-izo-capronic) a fost izolată prima dată în 1819 din hidrolizatele de cazeină şi este un aminoacid neesenţial foarte răspândit în unele proteine cum ar fi hemoglobina din sânge, zeina din boabele de porumb etc.

Izoleucina (acid α-amino-β-metilvalerianic) este de fapt un izomer al leucinei. Ea a fost izolata prima dată în 1904 din melasa de sfeclă de zahăr, iar mai târziu din fibrină, albuşul de ou etc. Este un aminoacid neesenţial ce intră în structura proteinelor în cantităţi mult mai mici decât leucina. In cantităţi ceva mai crescute, izoleucina se întâlneşte în ovalbumină şi în proteinele din ţesutul muscular.

2.Hidroxiaminoacizii sunt aminoacizi ce conţin în molecula lor, în afara grupelor -NH2 şi -COOH şi o grupare alcoolică. Dintre aminoacizii proteinogeni, în această grupă intră serina şi treonina.

Serina (acidul α-amino-β-hidroxi-propionic) este, de asemenea, un aminoacid neesential foarte răspândit în natură unde se întâlneşte în majoritatea proteinelor. Cantităţile cele mai mari se găsesc în cazeină din lapte, fibrină din

sânge, fibroină din mătasea de Bombix mori etc. A fost izolată prima dată din unele hidrolizate proteice în 1865, fiind ulterior sintetizată şi pe cale chimică. Serina se întâlneşte în majoritatea glicoproteinelor unde serveşte la legarea resturilor oligozaharidice de catenele polipeptidice. Serina joacă un rol extrem de important pentru mecanismul de acţiune al aşa-numitelor serin-proteinaze şi al altor hidrolaze unde se întâlneşte sub forma