Amilazele

I. INTRODUCERE

Industria alimentară este în fapt o biotehnologie. Materiile prime agroalimentare sunt produse biologice şi implicit conservarea lor până la procesare sau până la consum implică controlul şi monitorizarea riguroasă a activităţii enzimelor proprii ţesuturilor vegetale şi animale, sau a activităţii enzimelor elaborate de microflora specifică.

Biotehnologia este un domeniu de o vastă interdisciplinaritate, situându-se la interferenţa dintre biologie, microbiologie, biochimie şi inginerie genetică.

Enzimele proprii ţesuturilor vegetale şi animale sunt esenţiale în transformările pe care materiile prime folosite în industria alimentară le parcurg până la produsul finit(ex: maturarea fructelor şi legumelor, germinarea seminţelor folosite ca materii prime în industria panificaţiei sau a berii, maturarea brânzeturilor şi a preparatelor din carne, maturarea vinurilor şi a băuturilor distilate aromate).

Enzimele pot avea şi un rol deteriorativ cu implicaţii în modificarea caracterelor senzoriale şi implicit cu pierderea valorii nutritive şi tehnologice a materiilor prime agroalimentare.

Alături de enzimele existente în ţesuturile vegetale şi animale netratate termic un rol important îl joacă şi microorganismele. Unele microorganisme fac parte din culturi selecţionate, se adaugă într-un mediu de cultură în mod intenţionat, iar activitatea lor este exploatată şi direcţionată către obţinerea unui produs alimentar cu valoare biologică ridicată (produse lactate acide, vin, bere, oţet, alcool etilic, brânzeturi, preparate din carne, produse farmaceutice, etc).

Altă categorie de microorganisme pot determina alterarea materiilor prime sau a produselor alimentare. Acest motiv stă la baza impunerii unor norme de igienă foarte riguroase.

În ultima perioadă, rolul biotehnologiilor a fost foarte bine conturat de tendinţe moderne aplicate sub formă de preparate enzimatice mixte ca adaosuri exogene în industria brânzeturilor, preparatelor din carne, etc. În egală măsură, şi nu mai puţin importante, în conturarea tendinţelor moderne sunt microorganismele. Ele se folosesc sub formă de culturi starter, singulare sau mixte, în industria laptelui, cărnii, etc

1.1 Caracteristici generale ale enzimelor

Majoritatea proceselor fiziologice desfăşurate în fiinţele vii şi de către fiinţele vii sunt datorate unor şiruri multiple si complexe de reacţii chimice. În fiecare şir sau secvenţă de reacţii participă o mare varietate de constituenţi ai organismului, majoritatea lor fiind inerţi. Reacţiile la care participă in organism aceşti constituenţi adesea nu pot fi reproduse în laborator folosindu-se metodele obişnuite ale chimiei. Dacă totuşi, reacţiile din organism se pot reproduce şi in laborator , condiţiile pentru realizarea lor (concentraţia, reacţia mediului, temperatura, presiunea) sunt mult mai drastice. Există încă posibilitatea de a reproduce si '' in vitro '' reacţii din organism, in condiţii asemănătoare, dacă se folosesc extracte de ţesuturi care cuprind anumite substanţe active. Acestea nu se află decât în fiinţele vii, fiind catalizatori specifici ai reacţiilor metabolice. De aceea, ele poartă numele de biocatalizatori.

Înainte vreme biocatalizatorilor li s-au spus fermenţi, iar apoi li s-au dat numele de enzime. Această ultimă denumire provine dintr-un cuvânt grecesc care înseamnă ''în drojdie'' şi le-a fost atribuit deoarece existenţa enzimelor a fost dovedită mai întâi in urma studiului fermentaţiei alcoolice, determinate de către enzimele din drojdii. De atunci şi până azi s-a constatat că majoritatea reacţiilor având loc in fiinţele vii (mai simple sau mai complexe) sunt catalizate de enzime.

De foarte curând s-a stabilit însă că reactivitatea in soluţii apoase se păstrează şi când enzimele respective se află in stare solida. Datele cele mai preţioase în această direcţie au fost furnizate de crioenzimologie care permite studierea proceselor enzimatice in amestecuri de solvenţi acvo - organici la temperaturi sub 0C .

Există foarte multe enzime, probabil peste 1000. numărul mare de enzime corespunde atât multiplelor reacţii, cât şi înaltei lor specificităţi. Trebuie menţionat că adesea o enzimă catalizează un anumit gen de reacţii sau o singură reacţie dată de o anumită substanţă (substrat). Se numeşte substrat compusul chimic asupra căruia acţionează enzima catalizându-i transformarea respectivă . Ţinând seama de această definiţie, se afirmă că majoritatea substanţelor care participă la reacţiile biochimice din organism, catalizate de enzime, sunt substrate. Enzimele prezintă caracteristicile catalizatorilor chimici obişnuiţi.

Astfel:

1) enzimele catalizează numai reacţii posibile din punct de vedere termodinamic. Acestea sunt reacţii exergonice care se desfăşoară spontan. Enzima grăbeşte reacţia pe care o catalizează scăzându-i energia de activare. Întra-adevăr, pentru a suferi o transformare chimică un compus trebuie să fie ''activat'', adică adus într-o stare de tranziţie. Energia necesară pentru atingerea acestei stări de tranziţie variază după cum reacţia este spontană, se desfăşoară în prezenţa unui catalizator chimic sau are loc in prezenţa unei enzime specifice.

2) Enzimele nu modifică echilibrele chimice la care conduc reacţiile reversibile, ci numai accelerează atingerea acestor echilibre catalizând – în fiecare caz - în mod egal, atât reacţia directa cât şi cea inversă. În prezenţa unei enzime se ajunge la acelaşi echilibru final dar într-un timp mult mai scurt.

3) Enzimele îşi exercită acţiunea catalitică intervenind în cantităţi foarte mici. O singură moleculă de enzimă poate transforma mai multe sute, mii sau chiar milioane de molecule participante la reacţii.

4) Enzimele îşi păstrează intactă structura dinaintea reacţiei sau după desfăşurarea acţiunii catalitice, modificările eventuale din cursul procesului catalitic sunt numai tranzitorii.

5) Specificitatea enzimatică este mult mai accentuată de cât a celorlalţi catalizatori. De fapt, la enzime se întâlnesc 4 feluri de specificităţi:

a. Specificitatea absolută. O enzimă are specificitate absolută atunci când ea catalizează o anume reacţie dată de o singură substanţă.

b. Specificitatea de grup. Enzimele care prezintă specificitatea de grup catalizează o anume reacţie dar care este dată numai de o singură substanţa, sau de un grup de substanţe înrudite.

c. Specificitatea largă sau joasă. Acest gen de specificitate îl prezintă enzimele care catalizează o reacţie având loc la nivelul unui anume gen de legătură aflată la numeroasele substanţe.

d. Specificitatea stereochimică. Se spune că o enzimă posedă specificitate stereochimică atunci când ea catalizează reacţii la care participă sau în care i-a naştere un anume izomer steric (optic sau geometric) şi poate cataliza reacţiile în care participă sau i-a naştere celălalt izomer steric.

6) Ca şi catalizatori chimici, enzimele îşi micşorează sau îşi suprimă total activitatea catalitică în prezenţa unor substanţe numite în general inhibitori.