Urează

Intrducere

Organismul viu se caracterizează printr-un dinamism continuu condiționat de interacțiunea unui ansamblu de reacții biochimice de degradare și sinteză care determină metabolismul. Organismul viu are capacitatea de a asigura desfășurarea coordonată și autoreglată a acestui ansamblu complex de reacții care se petrec cu viteze mari la temperatura mediului ambiant.Virtual, toate aceste transformări sunt mediate de enzime, proteine specializate care catalizează reacțiile metabolice.

Sintetizate de către celule, enzimele sunt biocatalizatori care condiționează desfășurarea, coordonarea și autoreglarea ansamblului de reacții chimice , termodinamic posibile, specifice materiei vii. Procesele enzimatice constituie o necesitate indispensabilă a existenței și funcționării organismului viu, fiind compatibile cu procesele biochimice esențiale pentru menținerea și manifestarea funcțiilor celulare.

Una dintre proprietățile cele mai remarcabile ale enzimelor este specificitatea lor de acțiune, conform căreia numai unele sunbstanțe sunt atacate, avănd loc doar un singur tip de reacție, fără reacții și produși secundari. Dacă nu ar exista specificitatea enzimelor, celulele ar fi rapid covârșite de reacții și produși secundari.

O altă trăsătură remarcabilă este puterea lor catalitică enormă. Deși sunt proteine și deci molecule relativ fragile, enzimele își exercită extraordinarul efect catalitic in soluții apoase, la pH-ul biologic și temperatură moderată, în contrast evident cu condițiile extreme, necesare adesea accelerării reacțiilor chimice în laborator.

Enzimele sunt biomolecule care în cantități extrem de mici măresc și controlează viteza reacțiilor biochimice, nu modifică echilibrul de reacție și nu se transformă în cursul acestor reacții.

Studiul structurii chimice a enzimelor a fost posibil abia după elaborarea metodelor de izolare și purificare a proteinelor în general și a enzimelor în special, din sursele biologice Din acest punct de vedre, o importanță deosebită o prezintă separarea purificarea și cristalizarea ureazei de către Summer în 1926 și demonstrarea structurii ei proteice.

Potrivit prevederilor Comisiei pentru Enzime, biocatalizatorii sunt clasificați în șase clase, fiecare având în comun tipul de reacție catalizat.La gruparea enzimelor nu s-a luat în considerare structura proteică de acțiune. Cele șase clase sunt:

• Oxidoreductaze;

• Traansferaze;

• Hidrolaze;

• Liaze;

• Izomeraze:

• Ligaze.

Comisia de enzime a IUBMV stipulează acordarea unui cod fiecărei enzime. Acesta este alcătuit din prefixul EC urmat de patru numere despărțite între ele prin punct. Primul număr reprezintă clasa de enzime și dă informații referitoare la tipul de reacție pe care o catalizează. Al doilea numar reprezintă subclasa și precizează donorul, gruparea sau legătura asupra căreia acționează enzima. Cel de al treilea număr reprezintă sub-subclasa ce furnizează detalii referitoare la informațiile transmise prin clasă și subclasă, cum ar fi tipul acceptorului, poziția legăturii. Ultimul număr reprezintă ordinea din sub-subclasă.

Capitolul I

Caracteristici generale ale ureazei

Ureaza (E.C.3.5.1.5.) este o metaloenzimă dependentă de Ni care catalizează hidroliza

ureei la amoniac și dioxid de carbon..

Surse de apariție ale ureazei se găsesc in plante, unele bacterii, fungi și nevertebrate. Ureazele prezintă omologii semnificative și mecanisme similare de catalizare, dar diferă în structurile cuaternare. În timp ce ureazele produse de plante și fungi sunt proteine homo-oligomerice de 90 kDa, cele produse de bacterii sunt multimere de două (ex. Helicobacter pylori) sau trei complexe de subunități. S-a emis teoria cum că în plante aceste enzime sunt implicate în obținerea azotului și în protecția impotriva factorilor patogeni.