Cuprins
- 1.Introducere
- 2.Scurt Istoric
- 3.Natura proteica a enzimelor
- 4.Activitatea catalitica a enizmelor
- 5.Mecanismul de actiune al enzimelor
- 6.Biosinteza proteinelor
- 7.Bibliografie
Extras din proiect
1.INTRODUCERE:
Proteinele joaca mai multe roluri in organism ca : enzime, enzime inhibatorii, hormoni, rol protector (anticorpi),regulatori osmotici, conectori ai muschilori cu oasele.
Nici un alt polimer compus nu ma joaca atatea roluri in natura deoarece proteinele sunt foarte diverse in structura.
Doar 20 de aminoacizi sunt folositi pentru a construi structura primara,dar ei pot fi aranjati teoretic in 20 la puterea 19 secvente diferite.
Enzimele sunt catalizatori biochimici propriu-zisi, asadar sunt compusi care maresc viteza reactiilor chimice ce se desfasoara in sistemele biologice, fara sa se consume in cursul lor.
S-au efectuat lucrari numeroase de-a lungul anilor dovedindu-se prin acestea ca enzimologia constituie studiul bazelor moleculare ale vietii.
Enzimele sunt probabil mai importante decat orice alt element activ ca ajutor al digestiei si sanatatii. Pana acum s-a aratat ca sute de enzime au un rol vital in construirea sanatatii, datorita contributiei lor la procesul de digestie. Studiile viitoare probabil vor arata ca enzimele au un rol mult mai important pentru sanatate decat se cunoaste in prezent.
Nu putem trai mult fara enzime. De fapt, conceptia in sine este dependenta de aceste elemente. Ele functioneaza ca un catalizator care face ca celulele corpului sa functioneze eficient. Din momentul nasterii, enzimele fac viata posibila prin actiunile lor, reparand si construind corpul si celulele creierului. Acesti lucratori actioneaza in corp si in creier in cel mai fantastic si puternic mod. Ele lucreaza pentru o sanatate deplina. Enzimele reprezinta insasi forta intangibila a vietii. Omul nu poate reusi sa creeze enzime vii asa cum natura poate crea. Daca ar fi putut, ar fi reusit sa creeze viata sau sa readuca la viata materia moarta.
Exista miliarde de enzime in corpul nostru, si sunt sute de tipuri diferite de enzime gasite in sange, care vor descompune 5 milioane de molecule de peroxid in apa si oxigen in 60 secunde. Enzimele intestinale pot descompune moleculele de zahar si grasimi care sunt de 1 milion de ori mai mari decat greutatea lor
2.Scurt Istoric
Analiza lor elementara a fost facuta de chimistul olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragându-le din tesuturi animale si vegetale . Acesta le-a dat , în anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J. Berzelius , numele de proteine , de la grecescul 'protos' , care înseamna primul , în prima linie . Mulder publica aceasta denumire în 1840 ( în unele tratate apare anul 1843 ) , în limba olandeza , tradusa apoi si în limba .Primul aminoacid a fost descoperit de naturalistul francez Henri Braconnot ( 1780 - 1855 ) , în 1818 . El se numeste pectina si face parte dintre glucide ; la fel ca si glicina , izolata doi ani mai târziu , tot de el , din hidratii de gelatina . Primele cercetari pentru descifrarea alcatuirii proteinelor au fost facute de chimistul german Emil Herman Fischer . În 1875 , el a aratat cum hidrazina poate fi folosita la separarea si identificarea diferitelor tipuri de zahar din amestecurile impure . Obtinând succese , a fost solicitat de Baeyer la Universitatea din Erlanger , unde a facut primele observatii asupra stereochimiei . Apoi a studiat purinele , elucidând structura acestora în detaliu, legând-o de mecanismul vietii . E. Fischer a aratat ca purinele ( constituenti ai acizilor nucleici ) sunt molecule-cheie în tesuturile vii . Desi în 1902 I s-a acordat Premiul Nobel , viata stiintifica a lui E. Fischer si-a continuat linia ascendenta . Urmatorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor , aratând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteica , precum si metoda de legare a acestora . Astfel , în 1907 , a construit o molecula proteica alcatuita din 18 unitati de aminoacizi . Experimentând-o a aratat ca enzimele digestive o ataca la fel ca pe o proteina naturala . Descoperirile ulterioare au demonstrat ca , din multitudinea de aminoacizi existenti , viata a selectat doar 20 , din care mentionam : glicina , alanina , valina , leucina , izoleucina , fenilalanina , prolina , triptofanul , serina , treonina , metionina , asparagina , acidul glutamic , cisteina , tirozina , histidina , lizina si arginina .Fischer a demonstrat ca aminoacizii proveniti din hidroliza proteinelor , prin recombinare alcatuiesc un grup de substante numite peptide ( sau peptone ) . Apare o legatura covalenta , numita legatura peptidica , rezultata din reactia partii acide a unui aminoacid cu gruparea aminica ( bazica ) a altuia . Legatura peptidica permite combinarea a doi sau mai multi acizi aminati pentru a forma lanturile de aminoacizi . Dupa cum s-a mentionat , E. Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lant pâna la 18 aminonacizi . Aminoacizii se pot lega între ei prin gruparea acida sau bazica . Astfel apar polipeptidele izomere . Numarul izomerilor posibili creste exponential ( Abderhalden ) .
H. Braconnot , pe lânga alti aminoacizi a descoperit si leucina , de culoare alba , izolata mai întâi sub forma de cristale ; izoleucina este un izomer al leucinei .
Referitor la descoperirea leucinei , unele surse îl atesta pe Proust ca fiind descoperitorul ei , în 1818 .
Asparagina , gasita prima data în asparagus , a fost descoperita în 1806 , de chimistii francezi J.B. Robiquet ( 1780 - 1840 ) si N.L. Vauquelin( 1763 - 1829 ) . Ultimul este si descoperitorul lecitinei , în 1811 . Cistina a fost descoperita un an mai devreme , de chimistul englez W. Wollaston .Valina a primit denumirea de la un compus cu care este chimic înrudita , anume acidul valeric . Triptofanul a primit denumirea de la englezescul 'trypsin - appearing' , pentru ca aparea în fragmentul dintr-o molecula proteica , care era scindata sub actiunea enzimei tripsina . Serina a fost izolata din matase ( englezescul 'silk' ) ; treonina e înrudita structural cu zaharul 'treoza' , glutamina a fost identificata în glutenul obtinut din grâu ; lizina , izolata din molecule ce se scindau în subclasele lor ; histidina izolata din proteinele tisulare ; arginina din combinatiile argintului .
Preview document
Conținut arhivă zip
- Enzime Utilizate in Biosinteza Proteinelor.docx