Aminoacizi

Imagine preview
(8/10 din 2 voturi)

Acest referat descrie Aminoacizi.
Mai jos poate fi vizualizat un extras din document (aprox. 2 pagini).

Arhiva contine 1 fisier doc de 34 de pagini .

Profesor indrumator / Prezentat Profesorului: Kis Joska

Iti recomandam sa te uiti bine pe extras si pe imaginile oferite iar daca este ceea ce-ti trebuie pentru documentarea ta, il poti descarca. Ai nevoie de doar 6 puncte.

Domeniu: Chimie Organica

Extras din document

AMINOACIZI

Aminoacizii sunt unitatile constituente ale proteinelor si cuprind în molecula lor doua grupari functionale: carboxil si amino.Exista 20 de aminoacizi proteinogeni specificati prin codul genetic, prezenti în toate organismele vii.

Aminoacizii naturali au formula generala:

R-CH-COOH

NH2

în care gruparea aminica se afla la carbonul a fata de carboxil.Exceptie face prolina al carui azot,desi tot în pozitia a fata de carboxil, face parte dintr-un inel pirolidinic, fiind o grupa aminica secundara.

Diversitatea aminoacizilor naturali este data de natura lui R care poate fi o catena hidrocarbonata alifatica sau aromatica, un heterociclu sau care poate sa cuprinda o functie aditionala.

CLASIFICARE

Aminoacizii pot fi clasificati:

- dupa natura catenei: alifatica, aromatica, heterociclica;

- dupa numarul gruparilor –COOH si –NH2: monoamino-monocarboxilici, diaminomonocarboxilici;

- dupa pozitia relativa pe care o au gruparilor functionale în molecula:a, b, g-aminoacizi.

- dupa prezenta în cuprinsul catenei a altor grupari functionale.

Cea mai interesanta clasificare ni se pare a fi cea bazata pe polaritatea catenei si cuprinde patru grupe :

1.)cu radical nepolar ( hidrofob ) : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina,fenilalanina, triptofanul si metionina.Toti sunt mai putin solubili în apa decât aminoacizii polari;

2.)cu radical polar neîncarcat electric (la pH=6):serina,treonina,cisteina,tirosina asparagina,glutamina.Acesti aminoacizi sunt mai solubili în apa decât cei nepolari, deoarece catena poate stabili legaturi de hidrogen cu apa, datorita gruparilor –OH,-NH2 amidice si -SH pe care le contine;

3.)cu radical polar încarcat negativ (la pH=6): acidul aspartic si acidul glutamic;

4.)cu radical polar încarcat pozitiv (la pH=6): lisina,arginina,histidina.

În afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un numar de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toti derivând din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost gasita într-o proteina fibroasa,colagen si unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina în colagen;desmosina si izodesmosina în elastina.(Stucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisina,cu catenele laterale unite într-un nucleu de piridiniu substituit.Aceasta structura permite desmosinei si izodesmosinei sa lege patru lanturi peptidice în structuri radiare. Elastina difera de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni în doua directii).În anumite proteine musculare s-au gasit unii derivati metilati ai aminoacizii uzuali cum sunt : e-N-metillisina,e-N-trimetillisina si metilhistidina.Recent s-a descoperit prezenta în protrombina a acidului g-carboxiglutamic, cu importanta biologica considerabila.Se mai pot gasi si alti aminoacizi în hidrolizatele proteice, dar numarul lor trebuie sa fie mic, tinând seama de cunostintele genetice actuale, iar distributia lor se va limita la o proteina data.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul ca nu au o codificare prin triplet de baze (codon).În toate cazurile cunoscute ei sunt derivati ai celor uzuali si se formeaza dupa ce acestia au fost deja inserati în lantul polipeptidic,în procesul de biosinteza a proteinelor.

În diferite celule si tesuturi s-au pus în evidenta înca circa150 de aminoacizi în forma libera sau combinatii,care nu se gasesc în proteine.Majoritatea dintre ei sunt derivati ai a-aminoacizilor din proteine; unii au însa gruparea amino la carbonul b,g sau d fata de carboxil. Importanta biochimica ca intermediari metabolici sau precursori au urmatorii: sarcozina si betaina, proveniti prin N-metilarea (mono si respectiv trimetilarea) glicinei;b-alanina care intra în constitutia unor dipeptide (carnozina si anserina),a acidului pantotenic si a coenzimei A; acidul g-aminobutiric cu rol de transmisie a influxului nervos; ornitina si citrulina care se gasesc în special în ficat si iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari în sinteza argininei; homoserina si homocisteina,intermediari în metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic izolat din peretele celular al bacteriilor; D-alanina în larvele sau crisalidele anumitor insecte;D-serina din unii viermi.O varietate mare de aminoacizi ale caror functii metabolice nu sunt definite înca, se gasesc în ciuperci si plantele superioare; unii dintre acestia,cum sunt canavanina,acidul djencolic si b-cianoalanina sunt toxici pentru alte vietuitoare !5!.

Aminoacizii esentiali

Cei 20 de aminoacizi naturali constituie alfabetul proteinelor.Distributia lor calitativa si cantitativa într-o proteina determina caracteristicile chimice,valoarea ei nutritiva si functiileei metabolice în organism.Dintre cei 20 de aminoacizi uzuali,organismul uman si al vertebratelor superioare poate sintetiza un numar limitat,restul trebuie sa fie furnizati zilnic prin hrana si se numesc aminoacizi esentiali !9!.Cei mai multi autori, considera drept aminoacizi esentiali urmatorii:valina,fenilalanina,metionina,lisina,triptofanul; altii, includ si leucina,izoleucina ,treonina si histidina!1,3,5,6,7,8,9,12!.

Fisiere in arhiva (1):

  • Aminoacizi.doc