Aminoacizii

Amino-acizii sunt combinatii organice care contin in molecula una sau mai multe grupe amino si una sau mai multe grupe carboxil. Aminoacizii sunt unităţile constituente ale proteinelor şi cuprind în molecula lor două grupări funcţionale. Aminoacizii au formula generală:

R-CH-COOH

NH2

Dupa structura, amino-acizii se impart in doua mari categorii:

1. Alifatici: unde grupele functionale sunt legate de o catena alifatica, chiar daca in molecula exista un nucleu aromatic.

2. Aromatici: unde grupele functionale sunt legate de un ciclu aromatic.

Dupa asezarea relativa a grupelor functionale se deosebesc α-amino-acizi, β-amino-acizi, γ-amino-acizi, etc. Dintre amino-acizii alifatici, cei mai importanti sunt α-amino-acizi, adica acei amino-acizi care contin grupele functionale legate de acelasi atom de carbon. Se deosebesc mai multe categorii mari de α-amino-acizi alifatici:

1. monocarboxilici

2. dicarboxilici

3. hidroxi-amino-acizi

4. tioamino-acizi

5. diamino-acizi

6. amino-acizi heterociclici

În afara celor 20 de aminoacizi uzuali s-au izolat un număr de aminoacizi noi din hidrolizatul unor proteine foarte specializate, toţi derivând din aminoacizii uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost găsită într-o proteină fibroasă,colagen şi unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina în colagen; desmosina şi izodesmosina în elastină.(Stucturile acestor ultimi doi aminoacizi pot fi considerate ca fiind formate din 4 molecule de lisină,cu catenele laterale unite într-un nucleu de piridiniu substituit.Această structură permite desmosinei şi izodesmosinei să lege patru lanţuri peptidice în structuri radiare. Elastina diferă de alte proteine fibroase prin capacitatea sa de a suporta tensiuni în două direcţii).În anumite proteine musculare s-au găsit unii derivaţi metilaţi ai aminoacizii uzuali cum sunt : -N-metillisina,-N-trimetillisina şi metilhistidina.Recent s-a descoperit prezenţa în protrombină a acidului -carboxiglutamic, cu importanţă biologică considerabilă.Se mai pot găsi şi alţi aminoacizi în hidrolizatele proteice, dar numărul lor trebuie să fie mic, ţinând seama de cunoştinţele genetice actuale, iar distribuţia lor se va limita la o proteină dată.Aminoacizii rari din proteine se disting de cei uzuali prin faptul că nu au o codificare prin triplet de baze (codon).În toate cazurile cunoscute ei sunt derivaţi ai celor uzuali şi se formează după ce aceştia au fost deja inseraţi în lanţul polipeptidic,în procesul de biosinteză a proteinelor.

În diferite celule şi ţesuturi s-au pus în evidenţă încă circa150 de aminoacizi în formă liberă sau combinaţii,care nu se găsesc în proteine.Majoritatea dintre ei sunt derivaţi ai -aminoacizilor din proteine; unii au însă gruparea amino la carbonul , sau  faţă de carboxil. Importanţă biochimică ca intermediari metabolici sau precursori au următorii: sarcozina şi betaina, proveniţi prin N-metilarea (mono şi respectiv trimetilarea) glicinei;-alanina care intră în constituţia unor dipeptide (carnozina şi anserina),a acidului pantotenic şi a coenzimei A; acidul -aminobutiric cu rol de transmisie a influxului nervos; ornitina şi citrulina care se găsesc în special în ficat şi iau parte la circuitul urogenetic, fiind intermediari în sinteza argininei; homoserina şi homocisteina,intermediari în metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic izolat din peretele celular al bacteriilor;

Denumirea Prescurtarea Formula

Leucina

(acidul α-aminoizocapronic) Leu

Izoleucina

(acidul α-amino-β-metilvalerianic Ileu

fenilalanina

(acidul α-amino-β-fenil-propionic Phe

Glicocolul(glicina)

(acidul aminoacetic)

Gli

Alanina

(acidul α-aminopropionic) Ala

Valina

(acidul α-aminoizovalerianic) Val

Acizi monocarboxilici

Amino-acizi dicarboxilici

Acidul asparagic

(acidul aminosuccinic) Asp

Acidul glutamic

(acidul α-aminoglutaric) Glu