Metal-Porfirine

Imagine preview
(7/10 din 1 vot)

Acest referat descrie Metal-Porfirine.
Mai jos poate fi vizualizat un extras din document (aprox. 2 pagini).

Arhiva contine 1 fisier doc de 10 pagini .

Profesor indrumator / Prezentat Profesorului: Barbes Lucica

Iti recomandam sa te uiti bine pe extras si pe imaginile oferite iar daca este ceea ce-ti trebuie pentru documentarea ta, il poti descarca. Ai nevoie de doar 4 puncte.

Domeniu: Chimie Organica

Extras din document

Cea mai importantă clasă de compuşi metalici din sistemele biologice este aceea care cuprinde complecşii ionilor metalelor cu liganzi porfirinici. Porfirinele sunt o clasă de macrocicli cu azot derivaţi de la porfirină (un tetrapirol nesubstituit). Porfirinele se pot obţine, în afară de căile biosintetice, din formaldehidă şi amoniac în arc de plasmă şi în reactoare cu pat fluidizat. Sunt molecule relativ stabile; au fost găsite nu numai în mediile biologice, ci şi în meteoriţi şi solul lunar.

Porfirina este un sistem macrociclic tetrapirolic cu duble legături conjugate şi diferiţi substituenţi ataşaţi la perimetru. Capacitatea donoare sau acceptoare a acestor substituenţi poate afecta orbitalele moleculare delocalizate ale complexului şi astfel poate modifica proprietăţile acestuia. Porfirinele pot accepta doi ioni de hidrogen pentru a forma un diacid cu sarcină +2 sau pot ceda doi protoni pentru a deveni un anion cu sarcină –2. Această din urmă posibilitate a porfirinelor conduce la complecşi porfirinici cu ioni metalici (în mod obişnuit divalenţi), denumiţi complecşi metal-porfirină. Pe baza dimensiunilor razelor de legătură covalentă se poate estima că o legătură dintre un atom de azot şi un atom metalic din prima serie tranziţională trebuie să fie de ~ 2Å. Mărimea „golului” din centrul ciclului porfirinic este ideală pentru acomodarea metalelor din seria 3d. Sistemul porfirinic este destul de rigid şi distanţa metal-azot variază între 1,93-1,96 Å în porfirinele de nichel şi până la 2,1 Å în porfirinele Fe(II) spin maxim. Rigiditatea ciclului rezultă din delocalizarea electronilor  în ciclurile porfirinice. Dacă ionul metalic are dimensiuni are dimensiuni mici ca de exemplu Ni2+, ciclul se pliază pentru a permite o apropiere mai strânsă a ionului metalic de atomii de azot. În situaţia inversă, dacă ionul metalic este voluminos, el nu se poate potrivi cu „golul” şi se află deasupra planului celor patru atomi de azot.

Ordinea stabilităţii complecşilor porfirinelor cu ioni metalici divalenţi este cea aşteptată pe baza seriei Irving-Williams, cu excepţia că liganzii respectivi pentru stereochimie plan pătrată favorizează configuraţia d8-spin minim a Ni2+; ordinea este: Ni2+Cu2+Co2+Fe2+Zn2+.Cinetica formării acestor metal-porfirine a fost studiată şi a rezultat ordinea: Cu2+Co2+Fe2+Ni2+. Dacă această ordine se menţine şi în sistemele biologice, ea pune probleme interesante relativ la abundenţa mult mai mare a porfirinelor de fier faţă de cea a porfirinelor de cobalt.

Pentru a elucida structurile şi funcţiile acestor molecule vor fi discutate două metal-porfirine şi o metal-corină. Una din cele mai răspândite, atât din punct de vedere al apariţiei într-o varietate de organisme, cât şi al variaţiei de funcţii este hemul, o porfirină de Fe(II); clorofila, prezentă într-o formă sau alta în plantele verzi, este o combinaţie complexă a magneziului care conţine un sistem ciclic modificat; vitamina B12 este un complex de cobalt cu o structură oarecum diferită.

Importanţa complecşilor porfirinici în sistemele biologice poate fi apreciată din două puncte de vedere:

– metal-porfirinele sunt compuşi accesibili biologic ale căror funcţiuni pot varia prin modificarea ionului metalic, a stării lui de oxidare ori naturii substituenţilor la ciclul porfirină;

– ca un principiu general, evoluţia tinde să se desfăşoare prin modificarea structurii şi funcţiunilor moleculelor care sunt prezente în organism, mai curând decât prin producerea altora noi.

1.HEMOPROTEINE–HEMOGLOBINA ŞI MIOGLOBINA

Porfirinele de fier constituie grupări prostetice (grupări active) pentru o clasă importantă de proteine şi enzime, cunoscută sub denumirea generală de hemoproteine.

Aceste proteine pot prezenta funcţii diferite :

– transportarea oxigenului (hemoglobină);

– depozitarea oxigenului (mioglobină);

– transferul de electroni (citocromii b şi c);

– utilizarea peroxidului de hidrogen (catalaze, peroxidaze).

Prefixele „hemo” şi „hemi” sunt derivate de la denumirea unităţilor de fier-porfirină (hem) pentru porfirina de Fe(II) şi respectiv Fe(III).

Hemoproteinele sunt formate din protoporfirina IX şi o apoproteină. Prin chelarea Fe2+ de către protoporfirină cei doi protoni de la atomii de azot sunt înlocuiţi şi se obţine protohemul sau hemul b, neutru din punct de vedere electric (la pH 7, hemul are sarcină –2, din cauza ionizării grupărilor carboxil).

În sistemele biologice, încorporarea ionilor de Fe2+ în porfirină este opera unei enzime speciale (ferochelataza).

Deoarece hemul este oxidat ireversibil de aer în mediul apos la specia corespunzătoare a Fe3+ (hemină), hemul însuşi nu poate acţiona ca transportator de oxigen in vivo. Natura a găsit soluţia, prin încadrarea hemului într-o matrice de proteină (globină) fiind înconjurat de grupări hidrofobe de aminoacizi.

Funcţia de transport şi depozitare a oxigenului la animalele superioare este efectuată de hemoglobină (Hb) şi mioglobină (Mb). Prima transportă oxigen de la sursă (plămâni, bronhii sau piele) la locul de utilizare din interiorul celulelor muşchilor. Aici oxigenul este transferat mioglobinei pentru utilizarea la respiraţie.

Hemoglobinele împreună cu mioglobina reprezintă 98% din proteinele corpului uman; fiecare om adult are un kilogram de hemoglobină care se regenerează la fiecare 3–4 luni.

Se cunosc mai multe varietăţi de hemoglobină, de exemplu hemoglobina A (HbA) a omului normal, hemoglobina F (HbF) a fetusului şi o serie de hemoglobine patologice.

Eritrocitul uman conţine 200–300 milioane de molecule HbA şi are o viaţă de aproximativ 120 de zile, după care este eliminat din circulaţie, iar hemoglobina este catabolizată. Blocarea şi distrugerea eritrocitelor îmbătrânite se face în splină, ficat şi măduvă; fierul este încorporat în feritină – rezerva de fier a hemoglobinei, globina este catabolizată în aminoacizi iar inelul porfirinic al hemului în pigmenţii biliari.

Structura moleculară a hemoglobinei şi mioglobinei. Profesorul Perutz ( premiul Nobel, 1966) a stabilit prin cristalografie de raze X, structura moleculară a hemoglobinei şi a mioglobinei.

În ambele proteine, fierul este coordinat la cei patru atomi de azot ai protoporfirinei IX şi la un atom de azot al unei grupări imidazolice al histidinei (His F8) din lanţul polipeptidic „globină” în poziţia axială, denumită poziţie „proximă”. Cea de a şasea poziţie de coordinare, axială, de cealaltă parte a hemului este neocupată în absenţa unor molecule mici cum ar fi O2, CO, NO, H2O, deoarece un atom de azot al histidinei (His E7) se află la o distanţă prea mare pentru a fi coordinat; această a şasea poziţie de coordinare se numeşte „distală”.

În formele dezoxigenate, ionul de fier în stare de spin maxim este considerat pentacoordinat şi se află la aproximativ 0,8 Å deasupra planului porfirinic (faţă de histidina proximă); înconjurarea realizată este de piramidă pătrată de simetrie idealizată C4V.

În cea de a şasea poziţie de coordonare (distală), vacantă, se pot lega şi alţi liganzi în locul oxigenului. Liganzii care stabilesc legături puternice  sunt favorizaţi şi de aceea CO, liganzii care conţin S şi P se pot lega mai uşor decât O2; în prezenţa unor cantităţi mari din oricare dintre aceştia, hemoglobina este blocată şi devine inaccesibilă pentru transportul oxigenului (de exemplu prin coordinarea monoxidului de carbon, se formează carboxihemoglobina, care având o stabilitate de circa 200 de ori mai mare decât a oxihemoglobinei, se descompune lent).

Fisiere in arhiva (1):

  • Metal-Porfirine.doc

Alte informatii

universitatea ovidius