Enzime proteolitice de origine vegetală - papaină

ABSTRACT

Papain is a proteolytic enzyme that is obtained from the latex tree melon, prezetandu to form a homogeneous electrophoretic protein. Papain molecule consists of a polypeptide chain composed of 212 amino acid residues with three disulphides bridges and free sulfhydryl group.

She has the ability to synthesize amino acid derivatives anilidele stereospecific for separating racemic mixtures of derivatives.

It is used to break ties for tough meat, covered in dust being marketed for tenderizing carnii.It is sold in tablet form for improving digestion digestive problems giving good results in treating cellulite.

PAPAINA

Această enzimă proteolitică se obţine în cantităţi apreciabile din latexul arborelui de pepene (Carica papaja).Enzima se găseşte în toate părţile plantei (excepţie fac numai rădăcinile) dar cea mai mare cantitate se obţine din fructele arborelui de pepene,de unde se eliberează prin simpla crestare.Latexul de Carica papaja conţine trei enzime proteolitice diferite: papaina,chimopapaina şi peptidaza A.

Papaina se obţine în stare cristalizată din latexul uscat (1 g de papaină cristalizată din 180 g latex uscat) şi se prezintă sub forma unei proteine omogene electroforetic,cu un pH 9 şi o masă moleculară de 20 700.Preparatele cristalizate de papaină au o activitate catalitică scăzută şi activarea lor are loc numai în prezenţa unor agenţi reducători : glutation redus,cisteină,borohidrură de sodiu,acid tioglicolic,p-tiocrezol sau a unor compuşi capabili să lege ionii metalelor:

2,3-dimercaptopropanol,cisteină,versen şi altele.Enzima este inhibată reversibil de peroxidul de hidrogen şi ireversibil de iod,iodacetat şi iodacetamidă,p-cloromercuribenzoatul de sodiu şi bromacetat.

Glazer şi Smith studiind formele active şi inactive ale papainei au ajuns la concluzia că enzima posedă o singură grupare SH liberă deşi în moleculă sunt prezenţi opt atomi de sulf.Gruparea sulfhidril a papainei active,dup Glazer şi Smith poate trece într-o formă disulfurică de tipul Proteină – S – S – R cu inactivarea concomitentă a enzimei. Klein şi Kirsch ,Sluyterman au demonstrat experimental că papaina inactivă reprezintă o disulfură proteină-cisteină,iar activarea enzimei de KCN pune întotdeauna în libertate acid 2 – iminotiazolidin – 4 – carbonic ,ca urmare a unei ciclizări a β – tiocianatalaninei care se formează în reacţia dintre KCN şi restul de cisteină neproteic din preparatul de papaină.Oxigenul atmosferic poate cataliza reacţia inversă de adiţie a grupării SH la papaina activă şi de inactivare a preparatului.După Klein şi Kirsch mecanismul activării preparatelor de papaină cu activitate enzimatică scăzută ar decurge după schema redată în figura 1.