Cursuri panificație

1. MATERII ALIMENTARE UTILIZATE ÎN PANIFICAŢIE

1.1. Făina de grâu

Făina de grâu este principala materie alimentară care se utilizează în industria panificaţiei. Ea rezultă prin măcinarea grâului în diferite variante de extracţie.

Compoziţia chimică şi biochimică a făinii

Făina de grâu are o compoziţie chimică variabilă (tabel 1.1.) care depinde de soiul grâului, condiţiile climatice şi agrotehnice de cultură, gradul de maturizare biologică, tehnologia de măcinare şi gradul de extracţie.

Variaţia compoziţiei făinii cu gradul de extracţie(% făină din 100grâu) este determinată de repartizarea neuniformă în bobul de grâu a componentelor sale chimice şi biochimice.

Făina de grâu este formată din apă, care reprezintă 13-15% din masa sa, şi substanţă uscată, care conţine proteine, glucide, lipide, substanţe minerale, vitamine, pigmenţi şi enzime.

Natura constituenţilor, proporţia în care sunt prezenţi şi calitatea lor influenţează calitatea făinii.

Tabel 1.1.Compoziţia chimică generală a făinii de grâu (pentru 100 g făină)

Tipul făinii* Umiditate, [g] Proteine (Nx5,7), [g] Lipide [g] Glucide [g] Cenuşă , [g] Substanţe minerale (mg) Vitamine, [mg]

Totale Mono- şi

Diglucide, Amidon Celuloză Macro-

elemente Micro-

Compoziţia chimică a făinii

Proteinele. Făina conţine în medie 10-12% proteine iar conţinutul minim pentru a fi panificabilă este de 7,0%.

Conţinutul de proteine al făinii depinde de soiul şi calitatea grâului din care provine, de părţile anatomice care intră în formarea făinii şi de gradul de extracţie al acesteia.

Variaţia conţinutului de proteine al făinii cu gradul de extracţie se datorează repartizării neuniforme a proteinelor în bob. Creşterea conţinutului total de proteine este aproape liniară până la extracţia simplă de 90% şi creşte brusc în intervalul 90-98%, datorită conţinutului mai mare de proteine din stratul aleuronic (fig. 1.1.)

Fig. 1.1. Variaţia conţinutului de proteine cu extracţia făinii

Calitatea proteinelor făinii are o variaţie invers proporţională faţă de conţinutul lor. Ea scade odată cu creşterea gradului de extracţie.

Compoziţia proteinelor din grâu

Proteinele grâului sunt formate din: proteine neglutenice(solubile) şi proteine glutenice.

Proteinele neglutenice (solubile) reprezintă circa 15% din totalul proteinelor, şi 0,13 – 0,45% faţă de masa făinii. Sunt foarte eterogene şi cuprind albumine (3-5%), globuline (5-11%), proteine sub formă de complecşi cu lipidele şi glucidele, proteine coagulante, proteine spumante, enzime, peptide, aminoacizi.

Rolul tehnologic al proteinelor solubile

Proteinele solubile au următoarele acţiuni:

-proteinele şi peptidele care conţin cisteină pot intra în reacţie cu oxidanţii şi în reacţiile de

schimb sulfhidril – disulfuric influenţând proprietăţile reologice ale aluatului;

-sub formă hidrolizată pot fi utilizate drept sursă azotoasă de către microbiota aluatului;

-alături de glucidele reducătoare, produsele lor de hidroliză pot intra în reacţia Maillard

contribuind la colorarea cojii şi formarea aromei.

Proteinele glutenice reprezintă circa. 85% din totalul proteinelor făinii şi constituie proteinele de rezervă ale endospermului. Deoarece sunt prezente numai în endosperm, conţinutul acestora în făinuri scade odată cu creşterea gradului de extracţie, mai pronunţat peste 70%.

Proteinele glutenice sunt formate din prolamine şi gluteline.

Dintre prolamine în făina de grâu este prezentă gliadina, iar dintre gluteline, glutenina.

Structura proteinelor glutenice

Structura primară este determinată de tipul, numărul şi succesiunea aminoacizilor în lanţul polipeptidic.Ea se realizează prin intermediul legăturilor peptidice.

Structura secundară se realizează prin intermediul legăturilor de hidrogen între gruparea carbonilică a unui aminoacid şi gruparea aminică a aminoacidului vecin. Aceste interacţiuni sunt cauza aranjării speciale a lanţurilor polipeptidice într-o structură elicoidală ordonată numită -helix (circa 20% din totalul lanţurilor) şi sub formă de - turn (spirală cu pas şi diametru variabili).

Natura şi succesiunea aminoacizilor din lanţurile polipeptidice determină formarea între diferitele zone ale aceluiaşi lanţ polipeptidic, parţial spiralat, a unui număr mare de legături, covalente (legături disulfurice) şi necovalente (legături de hidrogen, hidrofobe, ionice) care determină împachetarea lor spaţială, realizând structura terţiară a proteinelor.

Împachetarea spaţială, tridimensională a lanţurilor polipeptidice are loc astfel încât nivelul energetic atins este minim.

Molecula astfel obţinută, având structură terţiară, poartă numele de subunitate proteică, protomer sau monomer.

Lanţurile proteice cu structură terţiară (subunităţi proteice, protomeri sau monomeri) pot interacţiona între ele printr-o serie de legături covalente şi necovalente, rezultând o moleculă cu structură cuaternară numită oligomer. Această structură este definită de natura şi numărul monomerilor, precum şi de legăturile stabilite între acestea. De asemenea, se referă la aşezarea spaţială a monomerilor în cadrul moleculei.